Proteínas

PROTEÍNAS

   Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. 

AMINOÁCIDOS

   São moléculas orgânicas que servem como unidade fundamental na formação de proteínas.

Em sua estrutura molecular encontramos sempre um carbono central (C), chamado de α, ligado a um hidrogênio (H), a um grupo carboxila (COOH), a um grupo amina (NH₂) e a um radical “R”, que muda de aminoácido para aminoácido. É esse radical que determinará as características de um aminoácido e o diferirá um do outro.

   Ligação entre aminoácidos: Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas quando o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, liberando uma molécula de água (H₂O). Isto é, uma reação de síntese por desidratação que ocorre entre moléculas de aminoácidos.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

   A molécula proteica é constituída de uma longa sequência de aminoácidos unidos por meio de ligações peptídicas.

   A sequência dos aminoácidos determina a forma da molécula proteica. Assim, proteínas diferentes, sendo constituídas por aminoácidos diferentes, deverão ter formas diferentes. Acontece que a forma da proteína está intimamente associada com sua função. Por isso, alterando a sequência dos aminoácidos de uma determinada proteína, a forma da molécula se altera e o seu papel biológico também. Há casos em que a molécula proteica se "deforma" quando submetida a temperaturas elevadas. A esse fenômeno dá-se o nome de desnaturação. A proteína desnaturada apresenta-se com sua estrutura química alterada, o que explica o fato de ela tornar-se funcionalmente inerte.

   A troca de um único aminoácido por outro diferente é capaz de alterar tão significativamente a molécula proteica que ela pode perder suas propriedades. Na hemoglobina, por exemplo, a substituição do ácido glutâmico pela valina, num determinado lugar da molécula, altera de tal maneira a propriedade biológica dessa proteína que ela se torna praticamente imprestável para transportar 02. É o que ocorre numa doença hereditária denominada anemia falciforme.

PAPEL BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS

   No organismo humano existem muitos tipos diferentes de proteínas, que executam as mais diversas funções. Mas, basicamente, esses compostos orgânicos podem ser agrupados em cinco grandes categorias, de acordo com sua função: estrutural, hormonal, nutritiva, enzimática e de defesa.

Função estrutural. Participam da estrutura dos tecidos. Exemplos:

- colágeno, proteína de alta resistência, encontrada na pele, nos ossos e nos tendões;

- miosina e actina, proteínas contráteis dos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular;

- queratina, proteína impermeabilizante encontrada na pele, nos cabelos e nas unhas; evita a dessecação, o que contribui para a adaptação à vida terrestre.

Função hormonal. Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica; é o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com a manutenção da taxa de glicose no sangue.

Função nutritiva. As proteínas servem como fontes de aminoácidos, que podem ser usados como fonte de energia na respiração. Nos ovos de muitos animais (como os das aves, por exemplo), o vitelo - material que se presta à nutrição do embrião - é particularmente rico em proteínas.

Função enzimática. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que digerem lipídios.

Função de defesa. Existem células no organismo capazes de "reconhecer" a presença de proteínas não-específicas, isto é, "estranhas" a ele. Essas proteínas "estranhas" são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos, o organismo produz proteínas de defesa, denominadas anticorpos. 0 anticorpo combina-se com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável por sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células do corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulos brancos do sangue).

ENZIMAS, OS AGENTES REGULADORES DA VIDA

   Uma característica básica da célula viva é sua habilidade para promover reações químicas complexas em altas velocidades e em temperaturas relativamente baixas. No meio extracelular, essas reações se processariam de forma muito lenta.

Os agentes que permitem a essas reações se desenvolverem de forma rápida são as enzimas, classe especial de proteínas. Uma enzima é uma proteína que catalisa ou acelera uma reação biológica. Pode, portanto, ser definida como um biocatalisador cuja natureza protéica determina a presença de certas propriedades, tais como: especificidade de substratos, dependência da temperatura e dependência do pH.

   Especificidade de substratos. Entende-se por substrato as substâncias que reagem sob o estímulo enzimático. As enzimas são específicas para um determinado substrato, isto é, as enzimas que atuam sobre um tipo de substrato não têm ação sobre substratos diferentes. Dessa maneira, as amilases - enzimas que digerem o amido - não têm ação sobre nenhum outro substrato que não seja o amido; as proteases, por sua vez, são enzimas que digerem apenas as proteínas; as lipases são enzimas que só digerem os lipídios; e assim por diante.

   Dependência da temperatura. A temperatura é um dos principais fatores que influem na atividade enzimática. Em geral, a cada 10 °C de aumento na temperatura do meio em que a enzima atua, observa-se que a atividade enzimática duplica ou triplica. É evidente que existe um limite para a intensidade da ação enzimática; esse limite é variável nos diversos seres vivos, mas, de maneira geral, situa-se ao redor dos 40 °C. Acima disso, a atuação da enzima diminui, porque se inicia a alteração de sua estrutura química. A enzima é, assim, levada a um estado de desnaturação, desorganizando-se de tal modo que perde suas propriedades biológicas e se torna inativa. As aves e os mamíferos são os únicos seres capazes de manter a temperatura do corpo praticamente constante, apesar das oscilações da temperatura ambiental. Nas aves, a temperatura do organismo se mantém ao redor dos 40 °C; nos mamíferos, ao redor dos 37 °C. Assim, esses animais garantem uma temperatura corpórea compatível com uma atividade enzimática ótima, o que contribui para a sua adaptação aos mais variados ambientes em que vivem.

   Dependência do pH. As enzimas têm um pH específico de ação. A ptialina (amilase da saliva), por exemplo, tem um pH ótimo em torno de 7,0. A pepsina (protease do suco digestório do estômago), por sua vez, tem um pH ótimo ao redor de 2,0. Além ou aquém de seu pH ótimo, as enzimas diminuem gradativamente sua atividade, até se tornarem inativas. Isso demonstra que a atividade enzimática é profundamente influenciada pelo pH, que, quando inadequado, pode promover a inativação da molécula enzimática.

ATUAÇÃO ENZIMÁTICA

   Para que uma enzima atue é necessário que os substratos se "encaixem" na enzima. Esse "encaixe", porém, depende da forma, isto é, do "contorno" da enzima. Por isso, substratos que se "encaixam" numa determinada enzima não se "encaixam" em outras diferentes, e a reação não ocorre; daí a especificidade das enzimas quanto aos substratos em que atuam.

   Uma vez ocorrido o "encaixe", forma-se o complexo enzima-substrato, que se assemelha ao sistema "chave-fechadura". 0 local da enzima onde o substrato se "encaixa" é denominado sítio ativo. No caso de substâncias que reagem entre si, a reação é facilitada, tomando-se mais rápida, pois a proximidade entre as moléculas "encaixadas" acelera o processo reativo; após a reação, a enzima se desliga do substrato e permanece intacta.